Показать сокращенную информацию
Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой
Автор | Деева, А.А. | ru_RU |
Автор | Немцева, Е.В. | ru_RU |
Автор | Кратасюк, В.А. | ru_RU |
Автор | Deeva, Anna A. | en |
Автор | Nemtseva, Elena V. | en |
Автор | Kratasyuk, Valentina A. | en |
Дата внесения | 2017-11-30T03:25:27Z | |
Дата, когда ресурс стал доступен | 2017-11-30T03:25:27Z | |
Дата публикации | 2018 | |
URI (для ссылок/цитирований) | https://elib.sfu-kras.ru/handle/2311/67842 | |
Аннотация | Методом молекулярного докинга исследован возможный механизм формирования белкового комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой из Vibrio harveyi за счет электростатических взаимодействий. Комплекс между исследуемыми ферментами необходим для передачи люциферазе субстрата – молекулы FMNH2, которая подвержена быстрому автоокислению с образованием активных форм кислорода при контакте с внутриклеточным растворителем. В настоящей работе с помощью метода Монте- Карло было получено многообразие возможных положений NADPH:FMN-оксидоредуктазы относительно люциферазы с учетом потенциала электростатического поля, создаваемого люциферазой. Показано, что среди структур с наименьшей энергией взаимодействия имеется комплекс, в котором ориентация активных центров обоих ферментов способствует прямой передаче флавина. Высказано предположение о роли водородной связи между Arg291 и Gln197 люциферазы и оксидоредуктазы соответственно в стабилизации комплекса между белками | ru_RU |
Аннотация | A possible mechanism of complex formation between bacterial luciferase and NADPH:FMNoxidoreductase from Vibrio harveyi sustained by electrostatic forces is studied. The complex between the enzymes is important for a direct FMNH2 transfer without a contact with solvent, which could cause a rapid autooxidation and the formation of reactive oxygen species. In the current work the diversity of possible relative positions of NADPH:FMN-oxidoreductase and luciferase was obtained with Monte-Carlo sampling governed by oxidoreductase internal charged groups and electrostatic field caused by luciferase. Among the structures with the minimal energies, the one was found that has a proper active sites orientation for a direct FMNH2 transfer. Possible role of hydrogen bonding between Arg291 and Gln197 of luciferase and oxidoreductase, respectively, in stabilization of this complex is proposed | en |
Язык | ru | ru_RU |
Издатель | Сибирский федеральный университет. Siberian Federal University | en |
Тема | бактериальная биолюминесценция | ru_RU |
Тема | люцифераза | ru_RU |
Тема | NADPH:FMN- оксидоредуктаза | ru_RU |
Тема | молекулярный докинг | ru_RU |
Тема | белок-белковые взаимодействия | ru_RU |
Тема | туннелирование субстрата | ru_RU |
Тема | bacterial bioluminescence | en |
Тема | luciferase | en |
Тема | NADPH:FMN-oxidoreductase | en |
Тема | molecular docking | en |
Тема | protein-protein interactions | en |
Тема | substrate transfer | en |
Название | Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой | ru_RU |
Альтернативное название | The Role of Electrostatic Interactions in Complex Formation between Bacterial Luciferase and NADPH:FMN-oxidoreductase | en |
Тип | Journal Article | ru_RU |
Контакты автора | Деева, А.А.: Сибирский федеральный университет Россия, 660041, Красноярск, пр. Свободный, 79 | ru_RU |
Контакты автора | Немцева, Е.В.: Сибирский федеральный университет Россия, 660041, Красноярск, пр. Свободный, 79; Институт биофизики СО РАН Федеральный исследовательский центр «Красноярский научный центр СО РАН» | ru_RU |
Контакты автора | Кратасюк, В.А.: Сибирский федеральный университет Россия, 660041, Красноярск, пр. Свободный, 79; Институт биофизики СО РАН Федеральный исследовательский центр «Красноярский научный центр СО РАН» Россия, 660036, Красноярск, Академгородок, 50/50 | ru_RU |
Контакты автора | Deeva, Anna A.: Siberian Federal University 79 Svobodny, Krasnoyarsk, 660041, Russia; adeeva@sfu-kras.ru | en |
Контакты автора | Nemtseva, Elena V.: Siberian Federal University 79 Svobodny, Krasnoyarsk, 660041, Russia; Institute of BiophysicSB RAS Federal Research Center “Ks rasnoyarsk Science Center SB RAS” 50/50 Akademgorodok, Krasnoyarsk, 660036, Russia | en |
Контакты автора | Kratasyuk, Valentina A.: Siberian Federal University 79 Svobodny, Krasnoyarsk, 660041, Russia; Insitute of BiophysicsSB RtAS Federal Research Cen ter “Krasnoyarsk Science Center SB RAS” 50/50 Akademgorodok, Krasnoyarsk, 660036, Russia | en |
Страницы | 16-29 | |
Журнал | Журнал Сибирского федерального университета. Биология. Journal of Siberian Federal University. Biology; 2018 11 (1) | en |